BCAAs als Muskelschutz?

Klickt man sich durch die gängigen Internetportale und unser geheiligtes Andro-Forum, scheinen BCAAs neben den gängigen Nahrungsergänzungsmitteln wie Whey Protein und Kreatin stets die Angel zu bilden, um die sich eine vernünftige Supplementation zu einer ausgewogenen, leistungsgerechten Ernährung dreht. Die Rolle dieser für uns lebenswichtigen Aminosäuren für die Stimulation der Muskelproteinsynthese haben wir im #letzten Teil dieser Artikelserie etwas tiefgründiger und mit positivem Befund behandelt. Doch wie sieht es mit dem berühmten "Muskelschutz" aus? Können uns Leucin, Isoleucin und Valin helfen, unsere dicken Bizeps vor der immer wieder drohenden katabolen Fressattacke eines harten körperlichen Trainings zu schützen? Und falls ja, reicht hierfür bereits eine optimierte Ernährung aus oder können wir durch Pulver und Pillen das letzte Quäntchen Glückseligkeit in Sicherheit bringen?

Die Rolle der BCAAs während der Gluconeogenese

Nun, zuerst einmal sollten wir uns nochmal auf die grundlegenden Basics des Muskelaufbaus zurück besinnen: Eine erhöhte Muskelproteinsynthese (MPS) ist nur die halbe Miete. Wie Ihr sicherlich wisst, laufen Synthese- und Abbauprozesse im Eiweißstoffwechsel permanent gleichzeitig ab. Es bringt daher nichts, wenn die MPS im selben Maße erhöht wird wie der Abbau von Muskelprotein. Ein reduzierter oder wenigstens stabilisierter Muskelproteinabbau bei gleichzeitig erhöhter MPS ist daher die andere Seite der Medaille für einen gestählten Körper (Simple Faustformel: Je größer die Differenz zwischen Muskelproteinsynthese und Muskelproteinabbau, desto besser).

Der Muskelproteinabbau lässt sich als Bestandteil des fortlaufenden Proteinturnovers niemals vollständig vermeiden, vor allem nicht während körperlicher Belastung. Die sogenannte Gluconeogenese ist ein Prozess, bei dem u.a. Aminosäuren aus unserer Muskulatur abgebaut werden, um Energie zu gewinnen. Der Beitrag unserer Aminosäuren kann hierbei stark variieren: So werden kurz nach der Nahrungsaufnahmen beispielsweise 30% der Gluconeogenese über Aminosäuren abgedeckt, während bei moderater körperlicher Aktivität dieser Beitrag schnell ansteigen kann^[1]. Abb. 4.1 demonstriert, was konkret bei
der Gluconeogenese abläuft:


Quelle Abb.4.1.: Holecek M. Relation between glutamine, branched-chain amino acids, and protein metabolism. Nutrition. 2002 Feb;18(2):130-3.

Die Ausgangsprodukte sind Alanin und Glutamin, die indirekt über den Abbau von BCAAs gebildet werden (BCAAs stellen für die Bildung von Glutamat den Stickstoff zur Verfügung. Glutamat gibt nun entweder seinen Stickstoff an Pyruvat ab und bildet somit Alanin und bekommt zusätzlich Stickstoff über Ammoniak und bildet somit Glutamin)^[1]. Jetzt schrillen natürlich alle Alarmsirenen – im Grunde heißt das ja nichts anderes, als dass wertvolle BCAAs verpulvert werden, um nicht-essentielles Alanin und Glutamin herzustellen. Inwieweit dieser Abbauprozess nun noch für die Energiegewinnung zum Tragen kommt, hängt konkret von der Art bzw. der Dauer und der Intensität der körperlichen Belastung ab.

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Als Faustregel lässt sich festhalten: die Synthese von Glutamin und Alanin und damit auch der Abbau der verzweigtkettigen Aminosäuren steigen proportional zur aeroben Leistung^[1].
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Just an dieser Stelle kann ich Euch bereits wieder beruhigen, denn bei kurzweiligen Belastungen wie beim Kraftsport oder Bodybuilding ist der Beitrag der Gluconeogenese zur Deckung des Energiebedarfs so gering, dass er im Labor zwar messbar ist, praktisch aber kaum eine echte Relevanz hat^[2].

Ähnlich verhält es sich bei Disziplinen wie Radfahren oder Laufen bis zu 70% der maximalen Sauerstoffaufnahme. Hier stellen in erster Linie Pyruvat aus dem Kohlenhydratabbau und freie Fettsäuren die nötige Energie zur Verfügung, während Aminosäuren kaum angetastet werden^[1]. Lamont und Kollegen^[3] stellten hierzu fest, dass Energiequellen wie Glucose oder Fettsäuren über bisher unbekannte Mechanismen den Abbau von Aminosäuren hemmen. Hierzu blockierten sie bei Versuchspersonen Beta-Adrenorezeptoren, um die Verfügbarkeit von Fettsäuren und Glucose im Blut zu hemmen. Erst bei Abwesenheit dieser Substrate fand eine massiv gesteigerte Oxidation von Leucin statt.

Darüber hinaus scheint langfristig durchgeführtes Training dafür zu sorgen, dass Aminosäuren effizienter verwertet werden. So konnten Gaine und Kollegen^[4] in ihrer Studie zeigen, dass selbst ein ausdauerorientiertes, progressives Training bei einer durchschnittlichen Proteinaufnahme von 0,88 g / kg Körpergewicht sowohl bei Frauen als auch bei Männern zu keinem Muskelverlust führt. Im Gegenteil: Nach 4 Wochen wurde die Oxidation von Leucin um 21% reduziert.

Auch die Stickstoffretention wurde verbessert (mit anderen Worten: es wurde weniger Protein abgebaut). Ein wichtiges Detail sollten wir allerdings bei dieser Studie nicht übersehen: Die Probanden erhielten eine energetisch ausgeglichene Kost, d.h. der Versuch wurde nicht während eines Energiedefizits wie bei einer Diät durchgeführt.



Da während fett- oder kohlenhydratreduzierten Diäten die Verfügbarkeit von Glucose oder Fettsäuren im Blut sinkt, ist nicht auszuschließen, dass nicht doch vermehrt BCAAs aus unserer Muskulatur verschlissen werden.

Als Quintessenz können wir festhalten, dass eine gezielte Einnahme von BCAAs kurz vor dem Krafttraining in der Regel keinen echten antikatabolen Effekt hat, da ohnehin keine nennenswerten Mengen an Muskeleiweiß für die Energiegewinnung herangezogen werden. Zum Ausgleich sollten hier die BCAAs aus der normalen Ernährung bzw. die normalen Vorräte aus dem Pool freier Aminosäuren genügen.

Während einer Diät und langanhaltenden Ausdauerbelastungen von mindestens zwei Stunden kann es jedoch zu einem Abfall von Glucose im Blut kommen, was den Abbau von BCAAs bzw. von Muskulatur begünstigen kann. Hier hilft entweder eine eiweißreiche Kost, die den intramuskulären Aminosäurespiegel stets hoch hält oder unter Umständen die Verwendung eines BCAA-Supplements. Eine übliche Portion von ca. 5 bis 10 g sollte hier mehr als ausreichend sein.

Hemmung des Muskelproteinabbaus auf genetischer und enzymatischer Ebene

Dass verzweigtkettige Aminosäuren im Verdacht stehen, auf andere Weise den Abbau von Muskelproteinen zu hemmen, wurde schon vor einigen Jahrzehnten vermutet. Per Infusionsgabe am Menschen wurde bereits in den 70er Jahren festgestellt, dass hohe Gaben an Leucin den globalen Proteinabbau im Körper hemmen. Für uns Sportler mangelt es diesen Studien jedoch an Aussagekraft, weil sich aus den erhobenen Daten nicht ermitteln lässt, in welchem Maße nun das Muskelprotein geschont wird.

Humanstudien sind in diesem Rahmen rar gesäht – vermutlich deshalb, weil man immer noch damit beschäftigt ist, die exakten biochemischen Mechanismen zu identifizieren. Mit Hilfe von Tierversuchen konnte man der Sache jedoch schon sehr dicht auf die Schliche kommen.

So führten Busquets und Kollegen^[5] im Jahre 2000 eine Studie mit isolierten Muskelfasern aus Ratten durch, die in einer Leucin-Lösung inkubiert wurden. Es zeigte sich, dass Leucin eine Reihe von Auswirkungen auf die Aktivität von Enzymen hat, die Muskelprotein abbauen. So wurde die Aktivität von Ubiquitin reduziert (Ubiquitin ist ein Eiweiß, das beispielsweise an Muskelprotein bindet und somit den Startschuss für den Abbau durch andere Enzyme gibt) und der Proteinabbau durch Lysosyme vermindert.

Combaret und Kollegen^[6] konnten diesen Effekt in einer ähnlichen Versuchsanordnung am lebenden Organismus (wieder die Ratten) bestätigen und zeigten sogar, dass die Genexpression von Ubiquitin und einigen Proteasen durch Leucin stark beeinträchtigt werden kann. Verblüffend! Leucin scheint nicht nur durch eine Stimulation der MPS, sondern auch über eine Hemmung des Proteinabbaus auf der untersten Ebene, nämlich direkt an der DNA, positiv auf den Aufbau von saftigem Fleisch zu wirken.

Der echte Gag an der ganzen Sache ist jedoch, dass diese antikatabole Eigenschaft stark mit der Aufnahmemenge von Leucin korreliert zu sein scheint und selbst bei extrem hohen Dosierungen jenseits von Gut und Böse immer noch verstärkt wird. Während ab einer Dosis von 3-4 g Leucin im Sinne der weiteren Anhebung der MPS beim Menschen Schicht im Schacht ist, konnte ein solcher Sättigungseffekt bei der Hemmung des Proteinabbaus noch nicht exakt bestimmt werden.

Lediglich Nakashima und Kollegen^[7] konnten in einem in vitro-Versuch an isolierten Hühnerbein-Muskelzellen (das soll jetzt ausnahmsweise kein Witz auf Kosten der Discopumper sein) zeigen, dass die Proteolyse ab einer gewissen Leucin-Dosis ebenso wie die MPS nicht mehr zu steigern ist. Rückschlüsse, ab wann jetzt genau dieser Effekt beispielsweise beim Menschen zum Erliegen kommt, kann man aufgrund des Studiendesigns in 100 Jahren nicht ziehen.



Eine Studie von Tischler und Kollegen^[8] verrät uns allerdings, dass allem Anschein nach die Menge an Leucin, die nötig ist, um den Proteinabbau zu hemmen, diejenige zur Stimulation der MPS um den Faktor 2 bis 5 übertrifft. Wir erinnern uns: Beim Menschen sind im Schnitt 3-4 g Leucin nötig, um das Maximum aus der MPS heraus zu kitzeln.

Bedeutet das, dass nun 6-20 g Leucin pro Portion(!) bzw. 200 g Protein pro Mahlzeit beim Menschen nochmal das Muskelwachstum begünstigen können? Sehr, sehr unwahrscheinlich, geradezu lächerlich!

Die aktuelle Datenlage gibt so gut wie keinen Hinweis darauf, dass solche Mengen im vollständigen, lebenden menschlichen Organismus auch tatsächlich Wirkung zeigen. Interessant ist dieser Ansatz vom Prinzip her allerdings trotzdem. Wenn es nämlich um die Bestimmung der optimalen Zufuhrmenge an Protein geht, verlassen sich Forscher heutzutage in erster Linie auf Methoden, die den Grad der Muskelproteinsynthese bzw. den Einbau von Aminosäuren ins Muskelgewebe ermitteln. Mit dieser Vorgehensweise lässt sich allerdings nicht der Proteinabbau oder eine Hemmung desselben durch hohe Zufuhrmengen an Eiweiß bzw. Leucin bestimmen. Auch die alte Methode der Stickstoffbilanzmessung, die sowohl den Aufbau als auch den Abbau von Protein im Organismus berücksichtigt, ist aufgrund der sehr ungenauen Messergebnisse in dieser Hinsicht unbrauchbar - wir tappen da also weiterhin ein wenig im Dunkeln.

Das klingt natürlich alles sehr experimentell, und ich sehe schon die großen Fragezeichen meiner Berufskollegen ins Gesicht geschrieben und gleichzeitig die Dollar-Zeichen in den Augen mancher Supplement-Verkäufer aufblitzen. Fakt ist allerdings: In den letzten Jahrzehnten hat sich nun mal eine Proteinaufnahme in unserem Sport durchgesetzt, die teilweise weit jenseits der empfohlenen 1,5 g Eiweiß pro Kg Körpergewicht liegen.

Aufnahmemengen von 300 g Eiweiß pro Tag selbst bei Natural-Athleten hingegen sind keine Seltenheit, und das jetzt einfach als pure Idiotie abzutun, ist auch ein wenig zu einfach, wie ich finde. Die Wirkungen einzelner Aminosäuren wie BCAAs bzw. Leucin auf den Protein-Turnover sind bis heute nicht hinreichend geklärt und werden beispielsweise bei der Bestimmung der optimalen Eiweißzufuhr für Kraftsportler nicht berücksichtigt.

Verlassen wir an dieser Stelle die Welt des Brainstormings und der Spekulationen und kehren auf den Boden der erwiesenen Tatsachen zurück. Wenn es nämlich um die Hemmung des Proteinabbaus geht, ist ein gewisses Hormon namens Insulin eines unserer mächtigsten, körpereigenen Instrumente.

Wie wir wissen, sezerniert der endokrine Teil unserer Bauchspeicheldrüse Insulin hauptsächlich beim Anstieg des Blutzuckerspiegels. Was viele nicht wissen: Leucin moduliert die Insulinsekretion und kann die insulinogene Wirkung von Kohlenhydraten enorm verstärken! Kalogeropoulou und Kollegen^[9] konnten in ihrer Humanstudie zeigen, dass die Insulinreaktion von 25 g Glukose in Kombination mit ca. 7 g Leucin um 72% höher liegt als es bei 25 g Glukose der Fall ist. Leider wurde in diesem Versuch nicht gemessen, inwieweit der muskuläre Proteinabbau durch die gesteigerte Insulinantwort beeinträchtigt wurde.

In einem Tierversuch von Sadiq und Kollegen^[10] führte die Kombination aus Glukose und essentiellen Aminosäuren nicht zu einer gesteigerten Einschränkung des gemessenen Proteinabbaus im Muskel, allerdings auch nicht zu einer synergistisch erhöhten Insulinantwort.

Vergleicht man beide Studien miteinander, fällt natürlich auf, dass die verabreichte Menge an Leucin extrem unterschiedlich ist. Es ist daher vermutlich davon auszugehen, dass der Synergismus zwischen Leucin und Glukose erst bei hohen Leucin-Dosierungen auftritt. Da wahrscheinlich eine positive Dosis-Wirkungs-Beziehung zwischen Insulin und des gehemmten Proteinabbaus in der Muskulatur besteht^[11], wäre hier prinzipiell die Verwendung eines Leucin- oder BCAA-Supplements in Kombination mit Kohlenhydraten sinnvoll, das die erforderlichen 7 g Leucin zur Verfügung stellt.

Vor allem in einer kalorienreduzierten Diät scheint hier der Einsatz eines entsprechenden Supplements sinnvoll, da Leucin bei sehr geringer Kaloriendichte in Kombination mit Kohlenhydraten offenbar über ein sehr hohes antikataboles Potential verfügt (wer natürlich, aus welchen Gründen auch immer, Insulin während einer Diät fürchtet wie der Teufel das Weihwasser, sollte von dieser Vorgehensweise eher Abstand nehmen).

Im nächsten Artikel besprechen wir die mögliche Wirkung von BCAAs auf die Ausdauerleistung! Bis dahin wünsche ich starke Workouts und ein natürlich einen guten Appetit!

Quellen:

1. Rennie MH, Tipton KD. Protein and amino acid metabolism during and after exercise and the effects of nutrition. Annu Rev Nutr 20:457-483, 2000
2. Rennie MJ, Bohé J, Smith K, Wackerhage H, Greenhaff P. Branched-chain amino acids as fuels and anabolic signals in human. J Nutr 136:264-268, 2006
3. Lamont LS, McCullough AJ, Kalhan SC. Beta-adrenergic-blockade heightens the exercise-induced increase in leucine oxidation. Am J Physiol-Endocrinol Metab 31:910–916, 1995
4. Gaine PC, Viesselman CT, Pikosky MA, Martin WF, Armstrong LE, Pescatello LS, Rodriguez NR. Aerobic exercise training decreases leucine oxidation at rest in healthy adults. J Nutr 135:1088–1092, 2005
5. Busquets S, Alvarez B, Llovera M, Agell N, López-Soriano FJ, Argilés JM. Branched-chain amino acids inhibit proteolysis in rat skeletal muscle: mechanisms involved. J Cell Physiol 184:380-384, 2000
6. Combaret L, Dardevet D, Rieu I, Pouch M, Béchet D, Taillander D, Grizard J, Attaix D. A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle. J Physiol 569:489-499, 2005
7. Nakashima K, Ishida A, Yamazaki M, Abe H. Leucine suppresses myofibrillar proteolysis by down-regulating ubiquitin-proteasome pathway in chick skeletal muscles. Bioch Biophys Res Commun 336:660-666, 2005
8. Tischler ME, Desautels M, Goldberg AL. Does leucine, leucyl-tRNA, or some metabolite of leucine regulate protein synthesis and degradation in skeletal and cardiac muscle? J Biol Chem 257:1613-1621, 1982
9. Kalogeropoulou D, LaFave L, Schweim K, Gannon MC, Nuttall FQ. Leucine, when ingested with glucose, synergistically stimulates insulin secretion and lowers blood glucose. Metabolism Clinical and Experimental 57:1747-1752, 2008
10. Sadiq F, Crompton LA, Scaife JR, Lomax MA. Effect of prolonged intravenous glucose and essential amino acid infusion on nitrogen balance, muscle protein degradation and ubiquitin-conjugating enzyme gene expression in calves. Nutrition & Metabolism 5:5, 2008
11. Smith Ol. Insulin inhibits protein degradation in skeletal muscles of eviscerated fasted rats. Metabolism 37(10):976-981, 1988

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Bilder: Matthias Busse | Jeff Arendt | Matthias Busse